Структура глобулярных белков
Выше мы рассмотрели молекулярную кон-формацию так называемых структурных белков, т. е. тех белков, из которых формируется структурная основа живого организма, т. е. мышцы, сухожилия, кости и т. д. Белки, входящие в состав этих тканей, имеют преимущественно регулярную спиральную структуру одного из трех рассмотренных типов: a-спираль, b-структуру или трехцёпную спираль коллагена. Однако цепи, содержащие такие спиральные структуры, могут иметь различные молекулярные веса и соответственно разное число пептидных единиц. С другой стороны, так называемые глобулярные белки, участвующие в физиологических процессах живого организма, имеют вполне определенные молекулярные веса. Они обычно содержат цепочки, состоящие от 50 до 300 остатков аминокислот, и имеют молекулярные веса от 5000 до 30 000 и более.
В этих белках нет особой заметной регулярности чередования остатков аминокислот в отличие от коллагена, у которого каждый третий остаток является глицином. Поэтому их молекулярные цепи скручиваются нерегулярным образом. Однако сворачивание оказывается идентичным для всех молекул одного и того же белка в различных организмах, Другими словами говоря, хотя скручивание цепочки нерегулярно, оно не является хаотическим и следует одному и тому же закону для всех молекул данного белка, находящихся в одинаковых физиологических условиях. В то же время в свернутой цепочке можно обнаружить отдельные локальные участки с регулярной структурой, как a-спираль или b-структура. Например, в молекулах таких важных белков, как миоглобин и гемоглобин, значительное количество участков имеют форму a-спирали.
Ферменты, такие, как химотрипсин и па-паин, содержат значительное количество участков цепи в (3-конформации, причем эти участки располагаются друг относительно друга наподобие антипараллельной укладки цепочек.
Мы не будем углубляться здесь в детали этого вопроса, укажем лишь, что даже в белках, молекулы которых свернуты сложным образом и имеют компактную, почти сферическую форму, тенденция к образованию регулярных структур благодаря их высокой степени стабильности остается весьма заметной.
Вследствие характерного свертывания длинных цепочек метаболических белков, разные группы, принадлежащие различным участкам цепи, образующим активный центр молекулы, оказываются в непосредственной близости друг от друга. В своей совокупности они принимают участие в процессах, связанных с биологической активностью белка.
Поэтому очевидно, что биологические функции данного белка в системе определяются в немалой степени его молекулярной структурой. Для того чтобы полностью понять различные факторы, определяющие биологическую активность белков, необходимо в первую очередь проанализировать молекулярные силы, которые приводят к возникновению активной конформации, принимаемой белковой молекулой. Ряд лабораторий в различных странах мира заняты сейчас этой проблемой, причем многие исследования требуют применения мощных вычислительных машин.